Простийпошук |
Розширенийпошук |
Покажчики
|
Професійний пошук |
Рубрикатор НБУВ |
Розподілений пошук |
Бази даних
Наукова періодика України - результати пошуку
Книжкові видання та компакт-дискиЖурнали та продовжувані виданняАвтореферати дисертаційРеферативна база данихНаукова періодика УкраїниТематичний навігаторАвторитетний файл імен осіб
 |
Для швидкої роботи та реалізації всіх функціональних можливостей пошукової системи використовуйте браузер "Mozilla Firefox" |
|
|
Повнотекстовий пошук
Список видань за алфавітом назв: Авторський покажчик Покажчик назв публікацій  |
Пошуковий запит: (<.>A=Stohniy Y$<.>) | |||
|
Загальна кількість знайдених документів : 3 Представлено документи з 1 до 3 |
|||
| 1. | 
Stohniy Y. M. The development of new method of the determination of bacterial transglutaminase activity using fibrinogen as a substrate [Електронний ресурс] / Y. M. Stohniy, V. I. Gryshchuk, V. O. Chernyshenko, T. M. Chernyshenko, I. V. Hrushetska // The Ukrainian Biochemical Journal. - 2018. - Vol. 90, № 3. - С. 138. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/BioChem_2018_90_3_47 | ||
| 2. |
Tsap P. Y. Mapping of residues of fibrinogen αС-region cleaved by protease from the venom of agkistrodon halys halys [Електронний ресурс] / P. Y. Tsap, Y. M. Stohniy, R. Y. Marunych, A. V. Rebriev, O. P. Kostyuchenko // The Ukrainian Biochemical Journal. - 2018. - Vol. 90, № 3. - С. 142. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/BioChem_2018_90_3_51 | ||
| 3. | 
Sakovich V. V. Metalloprotease from the cultural liquid of Pleurotus osreatus [Електронний ресурс] / V. V. Sakovich, Ye. M. Stohniy, D. D. Zhernosekov, A. V. Rebriev, D. S. Korolova, R. Yu. Marunych, V. O. Chernyshenko // Biotechnologia Acta. - 2019. - Vol. 12, № 6. - С. 35-45. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/biot_2019_12_6_6 Мета роботи - виявлення і вивчення фізико-хімічних властивостей ензимного препарату, одержаного з культуральної рідини Pleurotus ostreatus. Фракцію, що містить протеїназу, було одержано з культуральної рідини за допомогою методу осадження хлоридом натрію з подальшим діалізом - концентруванням. Желатиназну і молокозгортальну активність визначали з застосуванням стандартних методів. Зміст протеїнового компонента фракції визначали за допомогою методів HPLC, електрофорезу за Лемлі та MALDI-TOF аналізу. Протеїназну активність вивчали ензим-електрофорезом. Для з'ясування специфічності дії протеїнази використовували низку хромогенних субстратів: S2238, S236, S2251, S2765, Leu-pNa, Ala-pNa і S2302. Інгібіторний аналіз проводили із застосуванням ЕДТА, бензамідином, ФМСФ, ПХМБ. Одержана фракція виявляла максимальну протеїназну активність за <$E45~symbol Р roman C>. Максимальну молокозсідальну активність спостерігали за <$E35~symbol Р roman C>. Найвищу молокозгортальну активність показано за pH 5,0 і менше 3,0. Найвища протеїназна активність була за pH 6,0. За допомогою методу HPLC було знайдено основний протеїновий компонент і деякі бічні протеїни. Згідно з результатами електрофорезу, основний протеїновий компонент фракції мав молекулярну масу 45 кДа. Ензиме-лектрофорез проведено з використанням фібриногену як стандартного субстрату. Встановленоно, що протеїназна активність фракції присутня в зоні, що відповідала масі 45 кДа. Під час ідентифікації продуктів трипсинолізу не виявлено гомології з іншими відомими протеїназами. Показано, що протеїназа гідролізує пептидні зв'язки, які утворені карбоксильною групою амінокислот з гідрофобними бічними ланцюгами. Ензим інгібували ЕДТА (ІС50 = 2,5 мМ). Максимальну активність ензиму з желатином і Leu-pNa спостерігали за присутності 5 мМ хлориду кальцію. У культуральній рідині P. ostreatus виявлено кальційзалежну металопротеїназу з молекулярної масою 45 кДа. Ензим гідролізував пептидні зв'язки, утворені карбоксильними групами амінокислот з гідрофобними бічними ланцюгами. | ||
Попередній перегляд: 
Реферативна БД
 |
| Відділ наукової організації електронних інформаційних ресурсів |
 Пам`ятка користувача |